پیشرفت اخیر اتیلن

جدول محتوای این مقاله

تحقیق در مورد پیشرفت اخیر اتیلن:

پیشرفت های اخیری که در مجله های گیاه شناسی در سال 2009 این مقاله ارزشمند چاپ شده بود اتلین چه خاصیت های برای ما دارد. پس ما میخواهیم پیشرفت های اخیری که اتلین بدست آورده معرفی کنیم که عبارت اند از:
ژفنگ لین،دوس گریسون و سلین ژونگ است که در ادامه با آن آشنا خواهیم شد پس مارا در ادامه این مطبل همراهی فرمایید.

مقدمه در مورد گاز اتیلن:

فنوتیپ پاسخ سه گانه نهال های دو لپه ایسیله: مهار هیپوکوتیل و ریشه ، تورم شعاعی سلولهای ریشه ای و قلاب آپیکالی اغراق آمیز هنگام درمان با اتیلن یا پیش ماده آن ، 1-آمینوسیکلوپروپان-2-کربوکسیلیک اسید (ACC) ، برای غربالگری جهش های معیوب در پاسخ به اتیلن در Arabidopsis استفاده می شود ( بلیکر و همکاران ، 1988 ؛ گوزمن و اکر ، 1990) تعداد زیادی از ژن هایی که در بیوسنتز اتیلن ، انتقال سیگنال و مسیرهای پاسخ فعالیت می کنند ، بر اساس صفحه های جهش یافته شناسایی شده و یک مدل خطی شامل این اجزا بر اساس تجزیه و تحلیل اپیستاز ایجاد شده است. علاوه بر این ، شبیه سازی مبتنی بر نقشه و خصوصیات ژنی کاندیداهای جهش های طبیعی که در پاسخ های اتیلن معیوب هستند ، همراه با فعل و انفعالات پروتئین-پروتئین ، فعل و انفعالات DNA-پروتئین و تجزیه و تحلیل عملکرد ژن نیز برای شناسایی اجزای جدیدی که در اتیلن عمل می کنند استفاده شده است. سیگنالینگ در سایر گونه های گیاهی از جمله گوجه فرنگی. این بررسی بر جنبه های اصلی تحقیقات اخیر در مورد اتیلن ، رشد گل و رسیدن آن متمرکز است و دانش حاصل از گیاه مدل Arabidopsis را ادغام می کند و سایر گونه های گیاهی ، به ویژه Solanaceae ، برای ارائه دیدگاه به روز در مورد اتیلن و توسعه.

در این بررسی ، از نام اصلی یا به طور گسترده ای در ژن استفاده شده است ، و در مواردی که مترادف وجود داشته باشد ، این نشان داده شده است. اخیراً ، گوجه فرنگی (Lycopersicon esculentum سابق) به Solanum lycopersicum تغییر نام داده شده است. ژنهای گوجه فرنگی که قبل از این تغییر نام اندود پیشوند ل و آنهایی که از آن زمان نامگذاری شده اند و پیشوند Sl وجود دارد.

اتیلن یا اتن ، ساده ترین الفین ، در حالت گازی تحت شرایط محیطی وجود دارد. این فقط از جنبه های چرخه حیات گیاه تنظیم می کند ، از جمله جوانه زنی بذر ، شروع ریشه ، رشد مو ریشه ، رشد گل ، تعیین جنسیت ، استفاده از میوه ، پیری ، و پاسخ به بیوتیک (مانند حمله پاتوژن) و غیر زنده ( مانند زخم ، هیپوکسی) ، و سرد کردن) استرس. از نظر زیست شناختی در مقادیر کمیاب فعال است و اثرات آن از نظر تجاری همچنان ادامه دارد. کشف فعالیت بیولوژیکی اتیلن در قرن نوزدهم اتفاق افتاد زیرا نشت گاز روشنایی باعث پیری زودرس و برگ زدایی گیاهان در گلخانه و درختان نزدیک خطوط گاز شد (آبل ها و همکاران ، 1992) در سال 1901 ، Neljubov جز active فعال در گاز روشن کننده اتیلن شناسایی کرد. اکنون مشخص شده است که اتیلن در طی گیاهان رشد می کند ، زیرا همه سلولهای تولید می شوند ، اما میزان آن متفاوت است ، و بیشتر می شود که مربوط به بافت های مریستماتیک ، استرس یا رسیده است (Abeles و همکاران ، 1992). این فعالیت بیولوژیکی کامل در 1 میلی لیتر l-1 است که مربوط به 10 5 6.5 – 9 M در 25 درجه سانتی گراد است. اتیلن می تواند در غشای چربی و در فاز آبی سلول .(حل شود ، اما در لیپیدها 14 بیشتر از آب حل می شود و با املاح حل می شود (ابلس و همکاران ، 1992

ACSخانواده چند ژنی:

آرابیدوپسیس ژنوم را کد 12 ACS مانند ژن. ACS3 یک شبه ژن با توالی کوتاه است ، در حالی که ACS10 و 12 می تواند در صورت آسیب پذیری با قدرت اشرشیا کلی کولی آمینوترانسفراز DL39 را تکمیل کند و سایر آمینوترانسفرازها وجود دارد (یاماگامی و همکاران ، 2003). استفاده ، نه ژن معتبر ACS در ژنوم Arabidopsis وجود دارد و می تواند آنها را به سه گروه تقسیم کرد (شکل 2). همه اعضا در طول رشد و نمو ، و در پاسخ به شرایط مختلف استرس ، الگوهای متفاوتی از مکانیکی و زمانی را نشان می دهد که دارند (یاماگامی و همکاران ، 2003 ؛ Tsuchisaka و Theologis ، 2004 ؛ پنگ و همکاران ، 2005). Tsuchisaka و Theologis (2004) با استفاده از پروموتر – ب- گلوکورونیداز (GUS) و پروگرامر-سبز فلورسانت پروتئین فلورسنت (GFP) روزنامه نگاران همجوشی ، بیان ژن های Arabidopsis ACS قطعات رویشی ، اندام های تولید مثل و عروس را بررسی می کنند. بیان همپوشانی ژن های ACS در هیپوکوتیل ها ، ریشه ها ، قسمت های مختلف گل و در مناطق کلاله ای و لغو سیلیک مشاهده شد. با این حال ، الگوی بیان منحصر به فرد نیز دیده شد. به عنوان مثال ، ACS11 در trichomes کاسبرگ و ACS1 بیان می شود replum. آرابیدوپسیس ACS واکنش های متفاوتی را به اتیلن و اکسین نشان می دهد. به عنوان مثال ، در ریشه ها ، بیان ACS2 ، 4 ، 5 ، 6 ، 8 و 11 ، اما ACS1 و ACS9 توسط اسید استیک ایندول (IAA) القا نشد نشد ، در حالی که بیان ACS7 مجدداً در سلول های مختلف قرار گرفته توسط درمان IAA . اعضای مختلف خانواده نیز پاسخ متضادی را به سیگنالهای القا کننده اتیلن از جمله سرما ، گرما ، بی هوازی و یون های لی + نشان می دهند. پنگ و همکاران (2005) پاسخ هایژن های Arabidopsis ACS به استرس هیپوکسی و آنها را که ACS2 ، ACS6 ، ACS7 و ACS9 به طور خاص خاص در طول هیپوکسی القا می شوند. Vandenbussche و همکاران (2003) گزارش داد که سطح رونوشت ACS8 مخصوصاً توسط نور و سایه کنترل می شود ، و Thain و همکاران. (2004) همچنین این ژن توسط ساعت شبانه روزی کنترل می شود.

تنظیم اتلین و بیوسنتز:

یوسنتز اتیلن موضوع مطالعه فشرده ای در فیزیولوژی هورمون های گیاهی در نیمه دوم قرن بیستم بود. به دلیل ساده بودن ساده اتیلن ، استفاده از ترکیبات به عنوان پیش سازهای پیشنهادی اند ، از جمله اسید لینولنیک ، پروپانال ، β- آلانین و متیونین. لیبرمن و مپسون کشف کردند که متیونین ماده اولیه اتیلن را در یک سیستم مدل شیمیایی نشان می دهد و نشان می دهد که اتیلن از C3 و C4 متیونین خریداری شده است (بررسی شده توسط یانگ و هافمن ، 1984). شهادت مستقر در حمایت از نقش متیونین به عنوان ماده اولیه اتیلن در داخل بدن توسط لیبرمن و همکاران گزارش شده است. این یافته ها متعلق به سایر محققان با سیب و سایر بافت های گیاهی است که شد. با این وجود ، موفقیت اصلی در ایجاد S -adenosyl- L -methionine (S-AdoMet) و ACC به عنوان ماده اولیه اتیلن در گیاهان بودجه (به یانگ و هافمن ، 1984 مراجعه کنید). متیونین از طریق سه واکنش کلیدی آنزیمی باعث بوجود آمدن اتیلن می شود: (من) متیونین توسط S-AdoMet سنتتاز به S-AdoMet تبدیل می شود. (ii) ACC synthase (ACS) S-AdoMet را به ACC تبدیل کند. و (III) ACC اکسیداز (ACO) ACC را تجزیه کرده و اتیلن آزاد می شود (شکل 1)) ACC را ایجاد می کند تا در صورت ذکر شدن سرعت ، اما شرایطی وجود دارد که ACO وجود ندارد و ACS و ACO ایجاد می شود ، به عنوان مثال با ضربه زدن و محرک شدن (الکساندر و گریسون ، 2002). تبدیل ACC به اتیلن که توسط ACO کاتالیز وابسته به اکسیژن است و در شرایط بی هوازی ، تشکیل اتیلن کاملاً سرکوب می شود. در این واکنش ، به ترتیب Fe 2+ و آسکوربات به عنوان کوفاکتور و یک زیر بستر مورد نیاز است. غیر از ACC ، ACS همچنین 5′-متیل تیوآدنوزین (MTA) تولید کند می کند ، زیرا برای سنتز متیونین جدید استفاده می شود ، اگر شما بتوانید سرعت بالای بیوسنتز اتیلن را حفظ کنید (شکل 1 ) این را مشاهده کنید که O 2 برای سنتز اتیلن که ACC را شناسایی می کند به عنوان پیش نویس ساز فوری کاملاً مورد نیاز است ، زیرا در بافت سیب تحت N 2 تجمع وجود دارد (نگاه کنید به یانگ و هافمن ، 1984). ACC را می توان از ریشه های غرقاب جابجا کرد ، تا اتیلن را در قسمت های هوایی گیاهان آزاد کند یا به مالونیل ACC متابولیزه کند ، که تصور می شود غیرفعال است. گاز سمی هیدروژن سیانید (HCN) که از تجربی. ACC ایجاد شده توسط β- سیانوآنالین سنتاز

مسیر بیوسنتز اتیلن

تشکیل S – AdoMet (S -adenosyl methionine) از متیونین توسط SAM سنتتاز با هزینه یک مولکول ATP در هر مولکول S – AdoMet سنتز می شود (من) کاتالیز می شود. یک مرحله محدود کننده سرعت سنتز اتیلن تبدیل S – است AdoMet به ACC توسط ACC سنتاز (ii). محصول MTA (متیل تیوآدنوزین) محصول جانبی همراه با ACC توسط ACC سنتاز تولید می شود. بازیافت MTA به متیونین باعث حفظ گروه متیل تیو می شود و می تواند در صورت ثابت نگه داشتن متیونین را در سلول حفظ کند حتی اگر اتیلن به سرعت سنت شود و استخدام متیونین کوچک باشد. مالونیلاسیون ACC به مالونیل- ACC (MACC) استخدام ACC را تخلیه کرده و تولید اتیلن را کاهش می دهد. اکسیداز ACC مرحله آخر سنتز اتیلن را با استفاده از ACC به عنوان بستر کاتالیز می تواند کند کند و دی اکسید کربن تولید کند و تولید کند (III). سیانید توسط β- سیانوآنالین سنتاز متابولیزه شود و مواد غیر سمی تولید کند. تنظیم رونویسی هر دو ACC سنتاز و ACC اکسیداز توسط پروتئین های هوموتیک و نشانه های رشدی و محیط زیست توسط فلش های مشخص شده نشان داده می شود.

ACSتعدیل کننده:

ACS از نظر تکاملی با آمینوترانسفرازها مرتبط است (Theologis ، 1992). تجربی و تجزیه و تحلیل توالی نشان می دهد که ایزوفرم ACS 15 ٪ هویت توالی با آسپارتات آمینوترانسفراز (AATase) دارای شرایط لازم برای محافظت در AATase است و همچنین در ACS یافت می شود. ACS آنزیمی به پیریدوکسال فسفات (PLP) وابسته است و به عنوان کوفاکتور به PLP نیاز دارد. فعالیت آن در بافت های گیاهی توسط عواملی که باعث می شود تشكیل اتیلن بماند ، از جمله زخم می شود و باعث افزایش می شود (یانگ و هافمن ، 1984). اکثر آنزیم های وابسته به PLP در محل فعال خود باقیمانده لیزین دارند. Lys278 موجود در ACS گوجه فرنگی در سایر ایزوفرم های ACS حفظ می شود و این باقیمانده به عنوان محل اتصال PLP با کاهش پیوند دوگانه بین PLP و آنزیم خود عمل می کند (Yip و همکاران ، 1990) Li و Mattoo (1994) با فیلتراسیون ژل نشان داد که ACS گوجه فرنگی در E. coli یک دیمر است بیان شده است. تجربی و تجزیه و تحلیل ساختار کریستالی سیب ACS (Capitani و همکاران ، 1999) – سایپرز ، باشگاه دانش آموز این باقیمانده های اساسی به عنوان اتصال دهنده PLP و همودیمر برای آنزیم عمل می کند. یاماگامی و همکاران (2003) نشان داد که هر ArabidopsisACS می تواند یک هومیدیمر را با سایت های فعال ایجاد کند و این هومدایمرها دارای عملکرد مناسب با pH مطلوب ، بین 7.3 تا 8.2 وجود دارد. آنها K متر مقادیر وسیعی S-AdoMet از 8.3 میلی متر در 45 میلی متر ، در حالی که شما را ک گربه ارزش متفاوت از 0.19 بازدید کننده -1 تا 4.82 بازدید کننده -1 در هر ماه. مقادیر K i آنها برای AVG (آمینو اتوکسیوینوینگلیسین ، مهارکننده آنزیم مورد نیاز PLP) برای تنظیم از 0،019 میلی متر تا 0.80 میلی متر و از 0.15 میلی متر تا 12 میلی متر متفاوت است. این نشان داده شده است که ایزوفرمهای ACS از نظر بیوشیمیایی متمایز بوده است و در محیط های سلولی منحصر به فرد برای بیوسنتز اتیلن عمل می کند (یاماگامی و همکاران ، 2003).
Tsuchisaka و Theologis (2004) همچنین تجارب و تجزیه و تحلیل تشکیل heterodimers عملکرد ایزوفرم های Arabidopsis ACS در E. coli با استفاده از مکمل های بین مولکولی ، نشان می دهد که همه ایزوآنزیم ها در حال حاضر هرگز دایمر تشکیل دهنده نیستند. با این حال ، heterodimers آنزیمی فعال (با یک استثنا) فقط در میان پلی پپتیدهایی که متعلق به همان شاخه فیلوژنتیک ساخته شده اند ، نشان می دهد که سایت های مشترک تشکیل شده در زیر واحد هترو دیمر از همان شاخه از نظر ساختاری شبیه به همان homodimers مربوط و متفاوت از شاخه های مختلف جالب اینجاست که ACS1 ، که به عنوان همودیمر غیر کاربردی است ، در صورت باقی ماندن نوع K278 از نوع وحشی ، اگر شما بتوانید با عضویت در فیلوژنتیک خود کار کنید ، باعث می شود عملکردهای دیگر نیز ایجاد کند. تجزیه و تحلیل پروتئین نشان داد که برخی از heterodimers غیر فعال هستند ، به دلیل عدم وجود heterodimerization به دلیل محدودیت ساخت آن است که از سایت های فعال مشترک عملکرد می کند. اعضای خانواده ژن ACS به طور بالقوه قادر به تشکیل 45 همو و هترو دایمر هستند که 25 تای آنها عملکرد دارند. پیشنهاد شد که همو و هترو دیمریزاسیون تنوع خانواده ژنی ACS باعث افزایش آن می شود و توانایی انحراف فیزیکی فیزیکی را فراهم می کند تا بتواند در یک محافظت از S-AdoMet در سلول ها / بافت های مختلف در طول رشد و نمو گیاه ایجاد کند.

ACSترجمه مقررات:

این نتیجه گیری که ACS نابجا است و سرعت آن سریع است ، از مطالعه تولیدات اتیلن ناشی از اکسین ایجاد شده است (Konze و Kende ، 1979 ؛ Yu and Yang ، 1979). مشخص شد که افزایش فعالیت ACS باعث درمان IAA با استفاده از سیکلوهگزیمید ، اکتینومایسین D و α- آمانیتین به شدت مهار می شود و نیمه عمر ACS در hypocotyl ماشینی که با IAA 25 دقیقه تخلیه می شود بر اساس سینتیک پوسیدگی آنزیم در حضور سیکلوهگزیمید. این مقدار همان مقدار به دست آمده از ACS ناشی از زخم در بافت میوه گوجه فرنگی بود (Konze و همکاران ، 1980). Li و Mattoo (1994) نشان داد که در E. coli ، حذف پایانه C پروتئین ACS گوجه فرنگی (به عنوان مثال LeACS2) از طریق Arg429 به غیرفعال سازی کامل آنزیم می شود ، در حالی که حذف اسیدهای آمینه 46-52 از انتهای C به آنزیمی تبدیل می شود که برابر نیست با استفاده از بستر S-AdoMet نسبت به نوع دیگر آن است. آنها همچنین می گویند که ACS کوتاه شده بسیار کارآمد یک مونومر 52 ± 1.8 کیلو دالتون در فیلتراسیون ژل است ، در حالی که نوع وحشی ACS یک دیمر بود ، نشان می دهد که در انتهای C ACS در عملکرد آنزیمی حفظ نمی شود و همچنین باعث کاهش آن می شود می گذارد. تاتسوکی و موری (2001) گزارش دادند که ایزوفرمهای LeACS2 و LeACS4 دارای الگوی فسفوریلاسیون متفاوت هستند. آنها با استفاده از جهش زایی سایت دارایی نشان می دهند که LeACS2 در Ser460 فسفریله شده است ، در حالی که LeACS4 فسفوریلاسیون را در شرایط آزمایشگاهی نشان نمی دهد. پروتئین های ACS منفورد دارای تغییر توالی در مناطق C-terminal هستند که از طریق تغییر پس از ترجمه بر روی پایداری پروتئین مربوط به تغییر در انتقال هستند. بر اساس توالی های اجماع متمایز موجود در پایانه های C ، ایزوفرم های ACS قادر به سه نوع (انواع 1-3) گروه بندی کرد (یوشیدا و همکاران ، 2005) است. تجربی و تحلیل درخت فیلوژنتیک با استفاده از توالی C ترمینال ایزوفرم گوگل فرنگی و Arabidopsis نشان می دهد که Arabidopsis ACS1 ، 2 و 6 و گوجه فرنگی LeACS1A ، 1B ، 2 و 6 متعلق به نوع 1 ، Arabidopsis ACS4 ، 5 ، 8 و 9 است و گوجه فرنگی LeACS3 ، 7 و 8 در نوع 2 گروه بندی می شوند ، در حالی که Arabidopsis ACS7 و 11 و گوجه فرنگی LeACS4 و 5 از نوع 3 وجود دارد (شکل 2) این است که آیا شما این دسته بندی را برای انواع مختلف پروتئین های ACS را در نظر گرفته اید؟ منعکس می کند یا خیر هنوز ناشناخته است ، اما به نظر می رسد اگر هر زیرگروه داشته باشد مشترک پس از ترجمه است.

نشان داده شده است که پروتئین های ACS نوع 1 توسط پروتئین کیناز فعال کننده میتوژن (MAPK) MPK6 (لیو و ژانگ ، 2004) و همچنین توسط پروتئین کینازهای وابسته به کلسیم (CDPK) فسفریله می توانند (هرناندز سباستیا و همکاران ، 2004). جو و همکاران (2008) نشان داد که پروتئین ACS6 به سرعت توسط مسیر پروتئازوم 26S از طریق حوزه غیر کاتالیزوری C-terminal تخریب می شود ، و این تخریب برای سیستم عامل گزارشگر GFP و لوسیفراز کافی بودجه است. آنها پیشنهاد می کنند که فسفوریلاسیون ACS6 باعث اتهامات منفی در انتهای C می شود که باعث کاهش هزینه های مالی توسط ماشین تخریب شود و باعث شود ثبات پروتئین های
میشود.ACSباعث افزایش
در Arabidopsis ، جهش های غنی تولید بیش از حد اتیلن eto2 و eto3 نشان داده شده است که جهشی در انتهای C از ایزوفرم نوع 2 ، ACS5 و ACS9 دارند (Chae و همکاران ، 2003) ، در حالی که بیشتر از حد تولید شده در اتیلن است مغلوب ، eto1 ، در ژنی است که فعالیت ACS و تولید اتیلن را در صورت عدم تنظیم (وانگ و همکاران ، 2004) پروتئین ETO1 عضو از ابرخانواده پروتئین پیچیده / مسیر مسافرتی / bric-a-brac (BTB) است که با استفاده از سیستم پروتئازوم یوبی کویتین -26S در شناسایی بستر شرکت می تواند کند شود. ETO1 با ایزوفرم های Cullin-3 CUL3a و b و همچنین ایزوفرم نوع 2 ACS مانند ACS5 ارتباط برقرار می کند. پروتئین ETO1 به طور مستقیم با فعالیت آنزیمی ACS5 تمام طول ارتباط برقرار می شود و در صورت کوتاه شدن آنزیم نمی تواند کند شود ، و در نتیجه تجربی مشخص از پروتئین ACS5 و تولید اتیلن ایجاد می شود (Chae و همکاران ، 2003 ؛ وانگ و همکاران ، 2004 ؛ یوشیدا و همکاران ، 2005). دو گزینه دیگر Arabidopsis BTB ، ETO1 مانند (EOL1) و EOL2 ، همچنین می توانند با استفاده از آنها بتوانند ایزوفرم های ACS را برای تجربی ، منفی تنظیم کنند. مانند ETO1 ، EOL1 با پروتئین های نوع 2 ACS (ACS4 ، ACS5 و ACS9) ارتباط برقرار نمی شود ، اما با نوع 1 یا نوع 3 ACS یا با نوع دیگری 2 ACS که پروتئین های مربوطه را در گیاهان تثبیت می کنند (مسیحیان) و همکاران). ، 2009)

سیگنالینگ اتیلن :

مسیر سیگنالینگ اتیلن:

اگر کشف مسیر بیوسنتز یک مولکول سیگنال مانند اتیلن یک گام بزرگ به جلو در درک عملکرد چگونگی آن است ، اما کار با مکانیسم مولکولی مسیر انتقال سیگنال نیز از حیوانات دیگر وجود دارد. بیش از یک ربع قرن تا استقرار Arabidopsis به عنوان نمونه آزمایش و توسعه فن آوری ژنتیک مولکولی برای شناسایی جهش های اتیلن ، پیشرفت کند بود سادگی پاسخ سه گانه به اتیلن آن را برای شناسایی سریع جهش سیگنالینگ اتیلن ایده آل می تواند کند ، و اولین موفقیت با جداسازی یک جهش غالب حساس به اتیلن ، پاسخ اتیلن 1 (etr1) ، که یک گیرنده شبه هیستیدین کیناز دو مشخص می شود ثبت می شود کند ، که در شکل جهش یافته ، قادر به اتصال اتیلن نیست (Bleecker و همکاران ، 1988 ؛ Chang و همکاران ، 1993 ؛ Schaller و Bleecker ، 1995). پس از آن ، اولین گیرنده اتیلن گوجه فرنگی ، NR ، شناسایی شد (ویلکینسون و همکاران ، 1995). یک جز دوم دوم از مسیر نیز از یک جهش مغلوب ctr1 (پاسخ سه گانه سازنده) که فعال سازنده ای از پاسخ های اتیلن را در غیاب اتیلن برون نشان می دهد ، مشخص می شود. تجربی و تجزیه و تحلیل Epistasis CTR1 از نظر ژنتیکی پایین دست گیرنده های اتیلن قرار داده شده است (شکل 3A) ، و CTR1 یک سرین / ترئونین کیناز مانند Raf را رمزگذاری می کند که اگر ممکن است نظر جسمی را با گیرنده ها تعمیر کنید باید باشد (Kieber et همکاران ، 1993 ؛ کلارک و همکاران ، 1998). پایین دست گیرنده CTR1 EIN2 (ETHYLENE INSENSITIVE2) است که گزینه ای مثبت برای مسیر سیگنالینگ است (آلونسو و همکاران ، 1999). انتهای N از EIN2 همسانی توالی را با حمل و نقل یون NRAMP به اشتراک می گذارد ، اما عملکرد EIN2 را در سیگنالینگ اتیلن کاملاً مشخص نیست. کیائو و همکاران (2009) به تازگی گزارش شده است که EIN2 تحت یک گردش سریع پروتئین با واسطه پروتئازوم قرار می گیرد و تجار آن توسط اتیلن تنظیم می شود. حوزه C ترمینال EIN2 با دو پروتئین F-box ، ETP1 و ETP2 (EIN2 TARGETING PROTEIN) در تعویض است و آن را برای هدف تخریب قرار می دهد. فعل و انفعالات پیچیده بین اتیلن ، ETP1 و 2 و تخریب EIN2 برای ایجاد پاسخ های اتیلن در Arabidopsis پیشنهاد شده است (Qiao et al. ، 2009). کیم و همکاران (2009) اخیراً گزارش نشده است که EIN2 همراه با فاکتور رونویسی NAC ORE1 (اورسارا به معنای زندگی طولانی در کره است) و microRNA (miRNA) miR164 مرگ سلولی برنامه ریزی شده است که از پیری در Arabidopsis تنظیم می شود. در هسته ، پاسخ های اتیلن توسط آبشار فاکتور رونویسی که شامل ETHYLENE INSENSITIVE3 (EIN3) ، ETHYLENE RESPONSE FACTOR1 (ERF1) و همولوگ های آنها تکمیل می شود (Solano و همکاران ، 1998). همتایان این اجزای سیگنال را در حال حاضر در گیاهان دیگر از بین رفته اند ، اما پیچیده و ظرافت مکانیزم های سیگنالینگ هنوز در حال اثبات نیست.
نمودار شماتیک شبکه سیگنالینگ اتیلن. (A) اتیلن توسط خانواده ای از گیرنده های متصل به غشا ، که مستقیماً پروتئین و پروتئین را با پروتئین CTR دارند ، درک می کند. (در گوجه فرنگی و سایر گونه ها ، CTR های متعددی وجود دارد.) در غیاب اتیلن ، گیرنده ها CTR فعال می شوند ، که به نوبه خود پاسخ می دهند پایین دست را سرکوب می کند. اتصال لیگاند عملکرد گیرنده ها را مهار کرده و پاسخ های اتیلن را سرکوب می کند. اگر CTR1 پروتئین EIN2 را تحت تأثیر قرار می دهد و باعث می شود EIN2 سیگنال اتیلن را به هسته منتقل کند ، تعیین کنید. در داخل هسته ، عوامل رونویسی EIN3 و ERF تنظیم کننده های مثبتی در مسیر اتیلن وجود دارد. [در گوجه فرنگی ، چندین عامل Ein3 مانند (Eils) و ERF وجود دارد. متن را ببینید.] MPK3 و MPK6 می توانند با استفاده از فسفوریلاسیون بر روی پایداری EIN3 استفاده کنند. سطح پروتئین EIN3 همچنین با استفاده از ubiquitination و تخریب پروتئین از طریق EBF1 و EBF2 تنظیم می شود. از طرف دیگر ، XRN4 بر روی پایداری mRNA EBF1 / 2 حاکم است. (B) مدل عملکرد SlTPR1 در سیگنالینگ اتیلن. سمت چپ: بیان بیش از حد SlTPR1 شما را قادر می سازد تا در اتصال CTR1 به گیرنده تبدیل شود ، از طریق قیاس با اتصال TTC1 برای اتصال Raf1 (متن را بفرستید) ، اگر پاسخ دهید اگر دست پایین فعال شود کند. راست: به صورت جایگزین SlTPR1 و سایر پروتئین های متقابل گیرنده ممکن است گیرنده ها را غیرفعال کند یا تخریب کند که آنها را شروع می کند و در نتیجه پاسخ سازندگان اتیلن ایجاد می شود. مشخص نیست که آیا SlTPR1 مستقیماً در سیگنالینگ اکسین (فلش تیرا) نقش دارد یا خیر ، اما در پاسخ اکسین از طریق ژن می تواند مانند سایر موارد ، پایداری mRNA EBF1 / 2 کنترل کند. (B) مدل عملکرد SlTPR1 در سیگنالینگ اتیلن. سمت چپ: بیان بیش از حد SlTPR1 شما را قادر می سازد تا در اتصال CTR1 به گیرنده تبدیل شود ، از طریق قیاس با اتصال TTC1 برای اتصال Raf1 (متن را بفرستید) ، اگر پاسخ دهید اگر دست پایین فعال شود کند. راست: به صورت جایگزین SlTPR1 و سایر پروتئین های متقابل گیرنده ممکن است گیرنده ها را غیرفعال کند یا تخریب کند که آنها را شروع می کند و در نتیجه پاسخ سازندگان اتیلن ایجاد می شود. مشخص نیست که آیا SlTPR1 مستقیماً در سیگنالینگ اکسین (فلش تیرا) نقش دارد یا خیر ، اما در پاسخ اکسین از طریق ژن می تواند مانند سایر موارد ، پایداری mRNA EBF1 / 2 کنترل کند. (B) مدل عملکرد SlTPR1 در سیگنالینگ اتیلن. سمت چپ: بیان بیش از حد SlTPR1 شما را قادر می سازد تا در اتصال CTR1 به گیرنده تبدیل شود ، از طریق قیاس با اتصال TTC1 برای اتصال Raf1 (متن را بفرستید) ، اگر پاسخ دهید اگر دست پایین فعال شود کند. راست: به صورت جایگزین SlTPR1 و سایر پروتئین های متقابل گیرنده ممکن است گیرنده ها را غیرفعال کند یا تخریب کند که آنها را شروع می کند و در نتیجه پاسخ سازندگان اتیلن ایجاد می شود. مشخص نیست که آیا SlTPR1 به طور مستقیم در سیگنالینگ اکسین (فلش تیرا) نقش دارد یا خیر ، اما در پاسخ اکسین از طریق استفاده از این روش مانند قیاس با بازی TTC1 برای اتصال Raf1 (متن را ببینید) ، به شما پاسخ می دهد پایین دست را فعال کنید کند راست: به صورت جایگزین SlTPR1 و سایر پروتئین های متقابل گیرنده ممکن است گیرنده ها را غیرفعال کند یا تخریب کند که آنها را شروع می کند و در نتیجه پاسخ سازندگان اتیلن ایجاد می شود. مشخص نیست که آیا SlTPR1 به طور مستقیم در سیگنالینگ اکسین (فلش تیرا) نقش دارد یا خیر ، اما در پاسخ اکسین از طریق استفاده از این روش مانند قیاس با بازی TTC1 برای اتصال Raf1 (متن را ببینید) ، به شما پاسخ می دهد پایین دست را فعال کنید کند راست: به صورت جایگزین SlTPR1 و سایر پروتئین های متقابل گیرنده ممکن است گیرنده ها را غیرفعال کند یا تخریب کند که آنها را شروع می کند و در نتیجه پاسخ سازندگان اتیلن ایجاد می شود. مشخص نیست که آیا SlTPR1 مستقیماً در سیگنالینگ اکسین (فلش تیرا) نقش دارد یا خیر ، اما در پاسخ اکسین از طریق ژنهایی مانند .LeIAA9 و SlSAUR1 مانند (Lin et al. ، 2008 c)
با استفاده از این جهش های اتیلن ، یک سری تجربی و تحلیل های ژنتیکی زیبا یک مدل خطی (شکل 3A) برای شبکه و سیگنالینگ اتیلن که سیگنال را از گیرنده آندوممبران انتقال می دهد (بعداً ببینید) به هسته هسته ای (Roman و همکاران) ، 1995 ؛ شالر و کیبر ، 2002) به طور قطع ، گیرنده اتیلن پاسخ می دهد اتیلن را از طریق CTR1 تنظیم می کند منفی می کند. به طور خلاصه ، گیرنده ها CTR1 فعال می شوند ، که سیگنال پایین دست را برای سرکوب پاسخ می دهد در غیاب اتیلن نشان می دهد. اتصال اتیلن باعث غیرفعال شدن گیرنده می شود و سپس سیگنال مهاری از CTR1 خاموش می شود. شواهد مربوط به مدل مهار گیرنده هستند همچنین برای گیرنده اتیلن گوجه فرنگی NR نشان داده شده است ، که نشان می دهد منفی یک مکانیزم کلی برای کنترل پاسخ های اتیلن است (هاکت و همکاران ، 2000) ؛ بعد ببینید). با غیر فعال شدن CTR1 ، EIN2 از طریق فاکتورهای رونویسی پایین دست مانند EIN3 و سایر پروتئین های EIN3 مانند (EIL) ، که به سایر گزینه های پاسخ دهنده اتیلن در آبشار رونویسی تنظیم می شود ، پاسخ می دهد اگر فعال شود. گفته شده است که سه EIL گوجه فرنگی از نظر عملکرد زائد هستند (Tieman و همکاران ، 2001) ، اما چن و همکاران. (2004) نشان داد كه ژن های غالب LeEIL1 در اتیلن حساس است اگر جهش شماره مورد نظر را بیان كند زیرا اتیلن را بازیابی كرد ، و احتمالاً نقش های متمایز را برای EIL خاص افزایش می دهد. مطالعات جدید مکانیکی نظریه پیچیده و مفصل پس از رونویسی حاکم بر EIL ها و پروتئین های EIN3 را در پاسخ به سیگنال اتیلن نشان داده است (بررسی شده توسط یو و همکاران ، 2009). E-3 و EIN3 توسط پروتئین F-box (EBF1 / 2) کنترل می شود ، لیپازهای E3 Skp – Cullin – F-box (SCF) E3 وجود دارد که EIN3 و EIL برای تخریب پروتئین 26S هدف قرار می گیرند می دهندگان (Guo و Eker) ، 2003). جالب اینجاست که سرنوشت mRNA های EBF1 / 2 نیز توسط 5 تا 3 ′ اگزوریبونوکلئاز XRN4 تحت تنظیم قرار می گیرد پس از رونویسی قرار می گیرد (اولمدو و همکاران ، 2006) برای این کار ، پروتئین پروتئین EIN3 را می توانید با استفاده از MAPK تنظیم کنید. همچنین ، یو و همکاران (2008) نشان می دهد که آبشار MAPKK9-MAPK3 / 6 سایت های T174 و T592 را در EIN3 فسفوریله می کند و می تواند بر روی پایداری آن را کنترل کند. آنها پیشنهاد کرده اند که فعال کردن آبشار MAPKK9 و مهار مسیر CTR1 کنترل سطح EIN3 مشخص و کمی می تواند (نگاه کنید به بررسی یو و (همکاران ، 2009)

ACSخانواده ژنی:

ایزوفرم های ACS توسط یک خانواده چند ژنی در همه گیاهان مورد بررسی قرار می گیرند که رمزگذاری می شود و این ژان ها در پاسخ به محک های داخلی و خارجی به طور متفاوت در سطح رونویسی توسط سیگنال های تکمیل و محیط تنظیم می شوند. در گوجه فرنگی (Solanum lycopersicum ، syn. Lycopersicon esculentum) ، نه ژن ACS از LeACS1A و B تا LeACS8 به صورت كلون شده است (اولر و همکاران ، 1991 ؛ روتمن و دیگران ، 1991 ؛ ییپ و همکاران ، 1992) گرفتار با استفاده از روش حفاظت RNase ، باری و همکاران. (2000) نشان داد که LeACS1A ، LeACS2 ، LeACS4 و LeACS6 همه در میوه های بالغ قرار دارند و رونویسی می شود ، اما با الگوهای بیان متمایز ، در حالی که LeACS1B ، LeACS3 ، LeACS5 و LeACS7 در بافت غیر مجاز ثبت شده است. این ژن نیز در اتیلن با کاهش پاسخ داد ، LeACS1A و LeACS6 تجمع mRNA و القاء mRNA LeACS2 متفاوت است. ناکاتسوکا و دیگران (1998) نشان داد که اعضای خانواده ACS پاسخ متفاوتی به مهار کننده اتیلن 1-متیل سیکلوپروپن (MCP) نشان داده اند. بیان LeACS2 و 4 mRNA در میوه باعث کاهش بیشتر MCP شد. رونوشت LeACS6 به طور معمول در میوه ها غیر قابل دسترسی است و اگر میوه غیرقابل تشخیص باشد ، اما تیم MCP تجارتی دارد که در میوه نشان می دهد. LeACS1A و LeACS3 بدون توجه به تیمار MCP ، در طول رشد و نمو میوه به طور معمول بیان شد و Nakatsuka و همکاران. (1998) پیشنهاد کرد که اتیلن تولید شده توسط LeACS1A و 3 به طور معمول تنظیم منفی می تواند. LeACS6 کند قبل از بیان LeACS2
آرابیدوپسیس ژنوم را کد 12 ACS مانند ژن. ACS3 یک شبه ژن با توالی کوتاه است ، در حالی که ACS10 و 12 می تواند در صورت آسیب پذیری با قدرت اشرشیا کلی کولی آمینوترانسفراز DL39 را تکمیل کند و سایر آمینوترانسفرازها وجود دارد (یاماگامی و همکاران ، 2003). استفاده ، نه ژن معتبر ACS در ژنوم Arabidopsis وجود دارد و می تواند آنها را به سه گروه تقسیم کرد (شکل 2). همه اعضا در طول رشد و نمو ، و در پاسخ به شرایط مختلف استرس ، الگوهای متفاوتی از مکانیکی و زمانی را نشان می دهد که دارند (یاماگامی و همکاران ، 2003 ؛ Tsuchisaka و Theologis ، 2004 ؛ پنگ و همکاران ، 2005). Tsuchisaka و Theologis (2004) با استفاده از پروموتر – ب- گلوکورونیداز (GUS) و پروموتر-سبز فلورسانت پروتئین فلورسنت (GFP) روزنامه نگاران همجوشی ، ژان های Arabidopsis ACS را به صورت جهانی تولید می کنند بیان همپوشانی ژن های ACS در هیپوکوتیل ها ، ریشه ها ، قسمت های مختلف گل و در مناطق کلاله ای و لغو سیلیک مشاهده شد. با این حال ، الگوی بیان منحصر به فرد نیز دیده شد. به عنوان مثال ، ACS11 در trichomes کاسبرگ و ACS1 بیان می شود replum. آرابیدوپسیس ACS واکنش های متفاوتی را به اتیلن و اکسین نشان می دهد. به عنوان مثال ، در ریشه ها ، بیان ACS2 ، 4 ، 5 ، 6 ، 8 و 11 ، اما ACS1 و ACS9 توسط اسید استیک ایندول (IAA) القا نشد نشد ، در حالی که بیان ACS7 مجدداً در سلول های مختلف قرار گرفته توسط درمان IAA . اعضای مختلف خانواده نیز پاسخ متضادی را به سیگنالهای القا کننده اتیلن از جمله سرما ، گرما ، بی هوازی و یون های لی + نشان می دهند. پنگ و همکاران (2005) پاسخ هایژن های Arabidopsis ACS به ACS2 ، ACS6 ، ACS7 و ACS9 به طور خاص خاص در طول هیپوکسی القا می شود. Vandenbussche و همکاران (2003) گزارش داد که سطح رونوشت ACS8 مخصوصاً توسط نور و سایه کنترل می شود ، و Thain و همکاران. (2004) همچنین این ژن توسط ساعت شبانه روزی کنترل می شود.
خانواده ژن های ACC سنتاز از Arabidopsis و گوجه فرنگی. (الف) تراز توالی C ترمینال پروتئین های ACS ، با اسیدهای آمینه شماره گذاری شده است. (B) تجربی و تحلیل درخت فیلوژنتیک از توالی های (A) سه نوع متمایز را نشان می دهد. پروتئین خربزه CmACS7 ، که مربوط به یک مکان است (به متن مراجعه کنید) ، همچنین موجود است.

اختلاف در الگوهای بیان رونویسی ACS در سایر انواع گیاهی نیز مشاهده شده است (تربیتش و همکاران ، 1997 ؛ یاماساکی و همکاران ، 2001 ؛ سلمان-مینکوف و همکاران ، 2008) ، و این بخش ها در بخش بعدی بحث می شوند.

کاربرد اتیلن

نحوه ی ثبت سفارش
برای خرید این محصول تنها کافی است با ما تماس بگیرید.
شماره تماس: ۰۹۱۰۸۹۰۸۸۰۵
دیگر اطلاعات ما را از صفحه ی تماس با ما دریافت کنید.

سیلیکاژل اصفهان	سیلیکاژل تهران
سیلیکاژل رشت	سیلیکاژل شیراز
سیلیکاژل کرج	سیلیکاژل مشهد